Современные представления о строении кожи

Гидратационная вода остается в шкуре при воздушно-сухом ее состоянии, она прочно связана с полярными группами белка. В шкурах, которые высушены до воздушно-сухого состояния, содержание влаги равняется 14-18% их массы.Белковые вещества – главная составная часть шкуры. Сухой остаток парной шкуры составляет 35% ее массы и состоит на 95% из белков. В состав белков шкуры входят [3]:- фибриллярные белки (коллаген, кератин, эластин и ретикулин);- глобулярные белки (глобулины, альбумины);- сложные белки (муцины, мукоиды).Структура белков и их свойства зависит, в основном, от количества, вида и расположения аминокислот, из остатков которых составлены основные полипептидные цепи белков, образованные аминокислотными остатками. Аминокислотные остатки соединены между собой пептидной связью: СО- NH.Коллаген является основой коллагеновых волокон, из которых состоит дерма [3]. Его содержание составляет 96-98% общего количества белков дермы. Его структура коллагена сложна, ее условно делят на четыре уровня организации. Первичная структура коллагена - аминокислотные остатки в полипептидных цепях. Вторичная структура- спиральные полипептидные цепи. Три таких цепи, которая свернуты спирально, образуют молекулу коллагена, являющаяся третичной структурой. Четвертичная структура - фибриллы, которые представляют собой совокупность уложенных молекул, которые соединены между собой с полной повторяемостью укладки через каждые 64 нм. Фибриллами образуются волокна и пучки волокон, которые переплетены между собой. Данное строение обеспечивает высокую механическую прочность шкур и кож.Кератин входит в группу фибриллярных белков и служит основной составной частью вещества, которое образует волос, роговой слой эпидермиса, рога и копыта [5]. Кератин по сравнению с коллагеном более устойчив к воздействию воды, нейтральных солей, разбавленных щелочей и кислот, протеолитических ферментов. Отличительная особенность кератина –он содержит в своем составе цистин, это серосодержащая аминокислота, которая принимает участие в образовании прочныхпоперечных связей между отдельными молекулами белка. Эластин является основной составной частью эластиновых волокон.Они не растворяются в воде и практически не набухают. Эластин имеет высокую эластичность. Для его аминокислотного состава характерно преобладание таких аминокислот, как глицин, лейцин, аланин, валин.В них отсутствуют полярные боковые группы, за счет этого обеспечивается его высокая эластичность [3].Ретикулин - это белок, из него образованы ретикулиновые волокна. Ретикулин устойчив к воздействию горячей воды, растворов щелочей и кислот. Его аминокислотный состав близок к составу коллагена. Ретикулиновая ткань образована неориентированными тонкими фибриллами, она окружает и связывает пучки волокон коллагена.Глобулины и альбумины являются глобулярными белками, в небольшом количестве содержащиеся в слизистом слое эпидермиса, крови, лимфе и межволоконномвеществе. Глобулины встречаются вместе с альбуминами, у них малая растворимость в воде. В них содержится значительное количество серы (1,1-1,9%).Они легко поддаются гниению. Глобулярные белки извлекаются из шкуры при промывке и консервировании шкур, в процессе выработки кож.Альбумины относятся к наиболее распространенным простым белкам, форма молекул которых близка к эллипсоиду. Они хорошо растворимы в воде и разбавленных растворах солей [3].Муцины и мукоиды (гликопротеиды) являются сложными белками.В их состав входит углеводная группа, чаще всего это глюкозамин или галактоза. Они являются основой межволоконного вещества дермы, нерастворимы в воде, но растворимы в слабых растворах щелочей. При выделке шкур большая часть муцинов и мукоидов разрушается и вымывается.Содержание углеводовв тканях шкур небольшое. В шкурах встречаются как моносахара (галактоза,глюкоза), так и полисахариды (гликоген и мукополи- сахариды). Вместе с мукоидами и муцинами они являются основой межволоконного вещества.Углеводы имеют большое значение для живого организма, но в шкуре, которая снята с животного, большой роли не играют, их количестворавняется около 1-2% массы сухого остатка. Хорошо растворяются в воде, поэтомув процессе первичной обработки сырья в значительной степени удаляются из шкуры.В зависимости от химической природы в шкуре имеются жиры (глицериды жирных кислот) и жироподобные вещества (липоиды), которые объединены общим названием - липиды. В основном, в шкурах животных содержатся триглицериды жирных кислот. Содержание жира - 1,5-30%. В шкурах крупного рогатого скота жира небольшое количество, в шкурах свиней и овчине -большое. Жиры откладываются в жировых клетках в количестве, которое достигает 80- 90% массы сухой клетки. Жиры различных животных отличаются друг от друга своими физико-химическими показателями [3].Характерная особенность липидов - нерастворимость их в воде и растворимость в органических растворителях. Жировые выделения сальных желез служат пластификаторами для волос и рогового слоя эпидермиса. Жировые отложения в подкожном слое регулируют теплоподачу.В тканях шкур животных содержатся органические вещества, среди которых мочевина, мочевая кислота, креатин, пуриновые основания и свободные аминокислоты.Ферменты среди различных компонентов шкур занимают особое место. Это белковые вещества, они обусловливают способность живых организмов осуществлять химические превращения, которые необходимы для их жизнедеятельности и являются катализаторами данных процессов. В кожном покрове животных найдены протеолитические ферменты (протеазы), которые катализируют гидролиз белков и полипептидов. Также обнаружены ферменты, которые действуют на углеводы и липиды [5]. Значение ферментов очень велико.Снятая шкура животного имеет тенденцию к автолизу, что означаетсамопереваривание под действием ферментов,находящихся в ней. В автолизе шкур важную роль играет катепсин-протеиназа, которая расщепляет белок на пептоны и пептидные соединения при рН 4-5.В шкурахсодержание минеральных веществ (золы) невелико [3]. В основном, это соли калия и натрия (не выше 0,4%).Такжесодержится небольшое количество железа, меди, фосфора, кальция, алюминия – по 0,002—0,01%.Ионы калия и натрия попадают в шкуру с лимфой и кровью, ионы железа - из гемоглобина крови, фосфор содержится в фосфоролипидах, медь - в составе пигмента, мышьяк,кремний, кальций и магний — в эпидермисе.Состав минеральных веществ в дерме шкур различных животных в зависимости от возраста неодинаков.Их общее количество составляет 0,35-0,50%. Большая часть минеральных веществ удаляется из шкурыпри промывке и отмочки.Химические компоненты шкуры оказывают сильное влияние на изменение снятой шкуры при ее хранении. Наличие водыприводит к развитию гнилостных и автолитических процессов, которые происходят в шкуре под действием ферментов и микроорганизмов.Белки - хорошая среда для развития микроорганизмов [4].Они также подвержены процессам автолиза. Стойкость фибриллярных белков к гнилостным и автолитическим процессам находится в зависимости от упорядоченности и плотности их пучков и совершенства их вязи. Чем более плотная и совершенная вязь волокон дермы, тем в меньшей степени шкуры подвергаются порче.Быстрее портятся более рыхлые шкуры.Глобулярные белки в значительно большей степени, чем фибриллярные, подвержены гниению и автолизу. В связи с этим рекомендуется их удалять из шкуры.Жиры подвергаются окислительной порче. Ферменты вызывают химические процессы, которые приводят к разрушению структуры шкуры. Полностью предотвратить действие ферментов не удается, но их действие может быть значительно уменьшено, снизив температуру хранения шкур, их влажность и применив консервирующие вещества.Пигментные клетки кожи продуцируют пигмент,красящее вещество, способствующийпигментообразованию[2]. Различная окраска кожи не зависит отсодержания красящего вещества меланина, а зависит от распределения его в клетках. Еслизерна меланина скапливаются около клеточного ядра, цвет кожи светлеет, и. наоборот, когда его зерна равномерно распределятся по всей поверхности клетки, кожа окрашена в темный цвет. Меланин образуется в результате окисления аминокислот тирозина итриптофана. Настепень пигментации кожи оказывает влияние ряд факторов и, в первую очередь, инсоляция. Количество свободных аминокислот в клетках кожи придействии ультрафиолетовых лучей,в том числе и тирозина, из которого образуется меланин, резко возрастает.В эпидермисе происходит увеличение числа клеток (меланоцитов и меланофороф), которые продуцируют меланин. Усиление пигментацииосуществляется под действием температуры, рентгеновских лучей и некоторых химических веществ. В коже отложение меланина может бытьнеравномерным, это вызывает образование как темных, так и депигментированныхучастков кожи. Пигментация кожи отсутствует при альбинизме. ЗаключениеВ процессе работы были рассмотрены вопросы, касающиеся структуры кожи животных, классификация шкур животных и их химический состав. Отмечено, что сырьем для кожевенного производства кожи являются шкуры диких и домашних животных. В кожевенномпроизводстве перерабатываются шкуры домашних животных практически всех видов.Выяснено, что кожныйпокров включает три основных слоя: эпидермис, дерма и подкожная клетчатка. Для кожевенного производства используется только дерьма. Поэтому в производстве кожи для оценки кожевенного сырья важнейшими служат показатели дермы.Качество выделанной кожи зависит от большого количества факторов. У молодых животных наблюдается наиболее нежная иэластичная шкура.С возрастом толщина и размеры шкурыувеличиваются, но при этом качество ухудшается. Из шкур животных женских особей получается кожа, обладающая более красивой мереей, более плотная и эластичная. На качествокожи оказывает влияние климат и условия содержания животных. Лучшим считается кожевенноесырье животных, которые были выращены в умеренном тепловом поясе на естественных кормах.Список использованной литературыГОСТ 28425-90 Сырье кожевенное. Технические условияДерматология: метод. указания по выполнению лабораторных работ для направления специальности 36.05.01 Ветеринария, специализация / Сост.: Н.Д. Баринов, И.И. Калюжный // ФГБОУ ВО «Саратовский ГАУ». – Саратов, 2016. – 47 с.Островская А.В. Химия и технология кожи и меха: теоретические основы: учеб. пособие для академического бакалавриата / А.В. Островская, Г.Г. Лутфуллина, И.Ш. Абдуллин. - 2-е изд., перераб. и доп. — М.: Изд-во Юрайт,2018. - 162 с.Чурсин В.И. Структурная модификация белков: методические указания /Сост. В. И. Чурсин. - М.: ИИЦ МГУДТ, 2013. – 30 с.Чурсин В.И. Химия и технология кожи и меха: лабораторный практикум / В.И. Чурсин. - М.: РИО МГУДТ, 2013. - 71 с. Чурсин В.И., Дормидонтова О.В.Гистология и свойства топографических участков конской шкуры // Сборник научных статей к 80-летию со дня рождения В.А. Фукина. М.:РИО МГУДТ, 2015. С. 5-15.Хлудеев К.Д., Гордиенко И.М. Товароведение и экспертиза кожевенного сырья. - М.: КолосС, 2013. - 303 с.: ил.