Состояние воды в биополимерах. Гидрофобные взаимодействия.

Распространено ошибочное мнение, что вода и жир не смешиваются, поскольку силы Ван-дер-Ваальса, действующие на молекулы воды и жира, слишком слабы. Однако это не так. Поведение капли жира в воде в большей степени зависит от энтальпии и энтропии реакции, чем от межмолекулярных сил.Гидрофобные взаимодействия не являются самостоятельным видом слабых связей: они являются следствием неспособности ряда молекул образовывать водородные связи и склонности неполярных (гидрофобных) фрагментов слипаться вместе, выталкивая из своей массы полярные (гидрофильные).Американский химик Вальтер Кауфман обнаружил, что неполярные вещества, такие как молекулы жира, имеют тенденцию слипаться вместе, а не распределяться в водной среде, поскольку это позволяет молекулам жира иметь минимальный контакт с водой. Когда гидрофобные молекулы собираются вместе, они имеют меньше контактов с водой. До слияния они взаимодействуют в общей сложности с 16 молекулами воды, а после слияния – только с 10 атомами.При попадании гидрофобной молекулы в водную среду водородные связи между молекулами воды разрываются, освобождая место для гидрофобной молекуыл, однако молекулы воды не вступают в реакцию с гидрофобной молекулой. Это считается эндотермической реакцией, поскольку при разрыве связей в систему выделяется тепло. Молекулы воды, деформированные присутствием гидрофобной молекулы, образуют новые водородные связи и формируют вокруг гидрофобальдоподобную клетчатую структуру, называемую клатратной клеткой. Такая ориентация делает систему более структурированной, что приводит к уменьшению общей энтропии системы, поэтому ΔS<0.Изменение энтальпии (ΔH) системы может быть отрицательным, нулевым или положительным, поскольку новые водородные связи могут частично, полностью или с избытком компенсировать водородные связи, разорванные при входе гидрофобной молекулы. Однако изменение энтальпии несущественно для определения самопроизвольности реакции (смешения гидрофобных молекул и воды), поскольку изменение энтропии (ΔS) велико.Согласно формуле энергии Гиббса: ΔG=ΔH−TΔS, при малом неизвестном значении ΔH и большом отрицательном значении ΔS значение ΔG окажется положительным. Положительное значение ΔG указывает на то, что смешение молекул гидрофоба и воды не является самопроизвольным.Смешение гидрофобов и молекул воды не является самопроизвольным, однако гидрофобные взаимодействия между гидрофобами происходят самопроизвольно. Когда гидрофобы собираются вместе и взаимодействуют друг с другом, энтальпия увеличивается (ΔH положительна), поскольку часть водородных связей, образующих клатратную клетку, будет разорвана. Разрыв части клатратной оболочки приведет к увеличению энтропии (ΔS положительно), так как ее образование уменьшает энтропию.В соответствии с формулой Гиббса:ΔH = малая положительная величинаΔS = большая положительная величинаРезультат: ΔG отрицательно, следовательно, гидрофобные взаимодействия являются самопроизвольными.Гидрофобные взаимодействия относительно сильнее, чем другие слабые межмолекулярные силы (например, взаимодействия Ван-дер-Ваальса или водородные связи). Сила гидрофобных взаимодействий зависит от нескольких факторов, в том числе (в порядке возрастания силы влияния):Температура: При повышении температуры сила гидрофобных взаимодействий также возрастает. Однако при экстремальной температуре гидрофобные взаимодействия денатурируют.Число углеродов на гидрофобных элементах: Молекулы с наибольшим числом углеродов будут обладать наиболее сильными гидрофобными взаимодействиями.Форма гидрофобных элементов: Алифатические органические молекулы обладают более сильными взаимодействиями, чем ароматические соединения. Разветвления углеродной цепи уменьшают гидрофобный эффект этой молекулы, а линейная углеродная цепь может давать наибольшее гидрофобное взаимодействие. Это объясняется тем, что разветвления углеродной цепи создают стерические препятствия, поэтому двум гидрофобным молекулам труднее вступить в очень тесное взаимодействие друг с другом, чтобы минимизировать их контакт с водой.Гидрофобные взаимодействия важны для сворачивания белков. Это важно для поддержания стабильности и биологической активности белка, поскольку позволяет ему уменьшить площадь поверхности и снизить нежелательные взаимодействия с водой. Помимо белков, существует множество других биологических веществ, функционирование которых зависит от гидрофобных взаимодействий, например, фосфолипидные бислойные мембраны.Белки и нуклеиновые кислоты содержат гидрофильные и гидрофобные компоненты. В водной среде молекула белка сгибается в шар, чтобы гидрофильные остатки аминокислот находились на поверхности и взаимодействовали с водой, в то время как гидрофобные остатки находятся внутри сгиба и образуют гидрофобные связи между собой. Таким образом, сворачивание белка в его третичную структуру подобно слиянию капель масла, а конкретное расположение и взаимодействие аминокислотных остатков определяют специфическую третичную структуру белка. Поэтому первичная структура белка определяет последующие структуры, такие как вторичная, третичная и четвертичная.Двойная спираль ДНК образуется за счет водородных связей между основаниями. Однако в пределах каждой цепочки соседние азотистые основания уложены в «стопку» гидрофобными контактами (называемыми «стэкинг-взаимодействиями»). Гидрофильный сахарофосфатный остов молекулы ДНК, в свою очередь, взаимодействует с водой. Основная структура большинства биополимеров (за исключением, к примеру, белков, находящихся в липидных мембранах клеток) формируется в окружении воды – естественной среде внутри каждого живого организма. Поэтому биополимеры мгновенно денатурируются при взаимодействии с органическими растворителями.Благодаря гидрофильной поверхности нативные молекулы биополимеров покрыты объемной гидратной оболочкой. Это подтверждается тем, что около 60% белковых кристаллов составляет связанная вода. При этом трудно отказаться от мысли, что гидратная шуба является такой же неотъемлемой частью молекулы белка, как и сама полипептидная цепь, хотя такая идея противоречит устоявшимся представлениям об индивидуальности химических веществ.Тем не менее, очевидно, что гидратная оболочка способна определять свойства биополимера и его функции, а популярные представления о структурировании воды наполняются новым научным смыслом.ЗаключениеВ ходе работы мы рассмотрели состояние воды в биополимерах и особенности гидрофобных взаимодействий в клетке. Вода является неотъемлемой частью биополимеров, таких как белки, ДНК и РНК, и играет важную роль в их структуре и функции. Гидрофобные взаимодействия, основанные на отталкивании воды от гидрофобных групп, являются ключевым фактором в стабилизации структуры биополимеров.Вода в биополимерах может существовать в разных состояниях. Состояние воды в биополимерах существенно влияет на их структуру и свойства.Гидрофобные взаимодействия играют важную роль в формировании структуры биополимеров, особенно в белках и мембранных системах. Они способны приводить к образованию гидрофобных областей, которые могут служить основой для формирования стабильных свертываний и закрытых структур. Однако гидрофобные взаимодействия могут приводить к негативным последствиям, таким как агрегация биополимеров и образование аморфных структур.Помимо гидрофобных взаимодействий, вода также может влиять на структуру биополимеров через водородные связи и электростатические взаимодействия. Независимо от характера взаимодействия, вода является существенным компонентом взаимодействия и взаимодействия с другими молекулами.Важно отметить, что состояние воды в биополимерах и гидрофобные взаимодействия могут быть изменены различными факторами, такими как pH, температура, наличие других растворителей и добавленных веществ. Таким образом, работа раскрывает важность состояния воды в биополимерах и гидрофобных взаимодействий в их структуре и функции. Понимание этих процессов на практике позволяет разрабатывать более эффективные методы дизайна биополимерных материалов и применять их в различных областях, таких как медицина, биотехнология и материаловедение.Список литературыАльбертс Б., Брей Д., Льюис Дж. и др. Молекулярная биология клетки. В 3 томах. — М.: Мир, 1994.Березов Т. Т. и др. Биологическая химия //М.: Медицина. – 1990. – Т. 230.Волькенштейн М. В. Общая биофизика. – Наука. Гл. ред. физ.-мат. лит., 1978.Галль Л.Н. Вода и гидратация биополимеров в живых клетках. Теория и эксперименты // Сборник трудов конференции «Физика водных растворов» . 2022. №V. Ленинджер А. Основы биохимии. В 3 томах. — М.: Мир, 1985.Привалов П. Л. Стабильность белка и гидрофобные взаимодействия //Биофизика. – 1987. – Т. 32. – №. 5. – С. 742.Рубцова Е. В., Борисович С. А., Лобышев В. И. Cтатистические характеристики гидратных оболочек белков. Компьютерное моделирование //Вестник Московского университета. Серия 3. Физика. Астрономия. – 2015. – №. 5. – С. 33-38.Berendsen H. J. C. Specific interactions of water with biopolymers //Water in Disperse Systems. – 1975. – С. 293-330.